B 细胞抗原受体（BCR）由用于抗原识别的M、D、G、E 或A 类膜结合免疫球蛋白（mIg）和二硫键连接的Igα与Igβ异二聚体（Igα/β）组成，后者作为信号实体通过细胞内免疫受体酪氨酸激活基序（ITAM）发挥作用。BCR 的组织原则仍不清楚。在这里，研究人员报告了分辨率为8.2 Å 的小鼠全长IgM BCR 及分辨率为3.3 Å 的Fab 缺失的IgM BCR 的冷冻电镜结构。在胞外域（ECD），Igα/β异二聚体主要使用Igα与一条重链（µHC）的Cµ3-Cµ4 结构域结合，而将另一条重链（µHC’）空着。两种µHCs 的跨膜结构域（TMD）螺旋与Igα/β异二聚体的跨膜结构域（TMD）螺旋相互作用，形成紧密的四螺旋束。TMD 的不对称性阻止了两分子Igα/β异二聚体的募集。令人惊讶的是，µHC的ECD和TMD之间的连接肽介入Igα和Igβ的ECD和TMD之间，以通过显著的电荷互补来引导TMD组装。IgβITAM 的密度较低但明显，与TMD 相邻，表明ITAM 磷酸化可能受到自身抑制。界面分析表明，所有BCR 类分子都使用通用的组织结构。该研究为理解B 细胞信号传导，设计针对BCR 介导的疾病的合理疗法提供了结构平台。
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